Phospho-β Catenin (Ser675) Antibody [D16B23]

Catalog No.: F3241

    Application: Reactivity:
    • Lane 1: Mouse brain, Lane 2: Mouse liver, Lane 3: SK-N-MC, Lane 4: SK-N-MC (forskolin, 100 uM, 30 min)
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    使用情報

    Dilution
    1:1000
    1:30
    1:1000
    Application
    WB, IP, IHC
    Source
    Rabbit Monoclonal Antibody
    Reactivity
    Human, Mouse, Rat
    Storage Buffer
    PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3
    Storage (from the date of receipt)
    -20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years
    Observed MW
    85 kDa, 90 kDa, 36 kDa
    *なぜ予測分子量と実際の分子量が異なるのか?
    下記の原因により、実際の分子量が予測と異なる:タンパク質の翻訳後修飾(リン酸化/糖鎖付加),スプライシングバリアント,イソフォーム,相対的な電荷,ポリマー。

    Datasheet & SDS

    生物学的記述

    Specificity
    Phospho-β Catenin (Ser675) Antibody [D16B23] detects endogenous levels of total β Catenin protein only when it is phosphorylated at Ser675.
    Clone
    D16B23
    Synonym(s)
    CTNNB; OK/SW-cl.35; PRO2286; CTNNB1; Catenin beta-1; Beta-catenin
    Background
    Phospho-β-Catenin (Ser675) refers to β-catenin (CTNNB1), an Armadillo repeat protein phosphorylated at Ser675 in its C-terminal transactivation domain by PKA, a modification distinct from the N-terminal degradation sites (Ser33/37/Thr41). β-catenin consists of an N-terminal domain (1–133), 12 central Armadillo repeats (134–670) forming a superhelical groove for E-cadherin and TCF/LEF binding, and a C-terminal domain (671–781) containing the Ser675 PKA/AKT consensus motif, which enhances CBP recruitment. Phosphorylation at Ser675 by PKA inhibits β-catenin ubiquitination independently of the GSK3β destruction complex, stabilizes the cytoplasmic pool, promotes nuclear import, and increases β-catenin’s affinity for TCF/LEF transcription factors and the coactivator CBP/p300, thereby enhancing Wnt target gene expression (such as c-Myc, Cyclin D1, and Axin2). Unlike N-terminal phosphorylation that drives proteasomal degradation, Ser675 phosphorylation sustains Wnt/β-catenin signaling to promote proliferation, stemness, and EMT. Dysregulation of this modification contributes to diseases such as colorectal cancer (often due to APC mutations), hepatocellular carcinoma, and fibrosis via hyperactive Wnt/β-catenin transcriptional activity.
    References

    技術サポート

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